主な違い – ヘモグロビンとミオグロビンの違い

ヘモグロビンとミオグロビンは、酸素結合タンパク質として機能する2種類のグロビンタンパク質です。

どちらも、脊椎動物や一部の無脊椎動物の体液中の溶存酸素量を増加させる働きがあります。

両タンパク質とも、酸素の結合には、よく似た性質をもつ有機補欠基が関与している。

しかし、ヘモグロビンとミオグロビンでは、空間における立体配向や立体異性体が異なっている。

この違いにより、それぞれのタンパク質分子と結合できる酸素の量も異なっている。

ヘモグロビンは酸素としっかり結合できるのに対し、ミオグロビンは酸素としっかり結合することができません。

ヘモグロビンは血液中に存在し、肺から全身に酸素を運搬し、ミオグロビンは筋肉中に存在し、必要な酸素を放出する。

ヘモグロビンとは

ヘモグロビンは、4次構造を持つ多サブユニットの球状タンパク質です。

2つのαサブユニットと2つのβサブユニットが四面体構造に配置された構造をしている。

ヘモグロビンは鉄を含む金属タンパク質です。

4つの球状タンパク質サブユニットにはそれぞれ非タンパク質の補欠ヘム基が結合しており、このヘム基が1つの酸素分子と結合している。

ヘモグロビンの生成は骨髄で行われる。

グロビンタンパク質は細胞質でリボゾームによって合成される。

ヘム部分はミトコンドリアで合成される。

帯電した鉄原子は、同一平面上にある4つの窒素原子と鉄の共有結合によってポルフィリン環に保持される。

これらの窒素原子は、4つのグロビンサブユニットのそれぞれのF8ヒスチジン残基のイミダゾール環に属している。

ヘモグロビン中では、鉄はFe2+として存在し、赤血球に赤色を与えている。

ヒトにはヘモグロビンA、ヘモグロビンA2、ヘモグロビンFの3種類があり、ヘモグロビンAはHBA1、HBA2、HBB遺伝子によってコードされている一般的なタイプのヘモグロビンです。

ヘモグロビンAの4つのサブユニットは、2つのαサブユニットと2つのβサブユニット（α2β2）から構成されている。

ヘモグロビンA2はαとδのサブユニットが2個、ヘモグロビンFはαとγのサブユニットが2個からなるまれなもので、それぞれ、αとδのサブユニットが2個、γのサブユニットが2個からなる。

乳児の場合、ヘモグロビンの型はHb F（α2γ2）です。

ヘモグロビン分子は4つのサブユニットで構成されているので、4つの酸素分子と結合することができる。

このように、ヘモグロビンは血液中の酸素運搬体として、赤血球に含まれている。

4つのサブユニットが存在する構造上、最初の酸素分子が最初のヘム基と結合すると、酸素の結合量が増加する。

この過程は、酸素の協同結合と同定されている。

ヘモグロビンは赤血球の乾燥重量の96％を占めている。

また、二酸化炭素の一部はヘモグロビンと結合し、組織から肺に輸送される。

二酸化炭素の80%は血漿を経由して運ばれる。

ヘモグロビンの構造を図1に示す。

ヘモグロビンの機能

ミオグロビンとは

ミオグロビンは、脊椎動物の筋肉細胞に含まれる酸素結合タンパク質で、筋肉に独特の赤色や濃い灰色を与えている。

骨格筋と心筋にのみ発現している。

ミオグロビンは、筋肉細胞の細胞質タンパク質の5-10%を構成している。

ヘモグロビンとミオグロビンのポリヌクレオチド鎖のアミノ酸の変化は保守的であるため、ヘモグロビンとミオグロビンは類似した構造を持っています。

また、ミオグロビンは、1本のヘム基からなるポリヌクレオチド鎖からなる単量体であり、1本のヘム基からなるポリヌクレオチド鎖からなる単量体です。

そのため、1個の酸素分子と結合することができる。

したがって、ミオグロビンでは酸素の協同結合は起こりません。

しかし、ミオグロビンの結合親和力はヘモグロビンと比べて高い。

そのため、ミオグロビンは筋肉の中で酸素を貯蔵するタンパク質として機能している。

筋肉が機能するときには、ミオグロビンは酸素を放出する。

ヘモグロビンの3次元構造を図2に示す。

図2：ミオグロビンの立体構造

ヘモグロビンとミオグロビンの類似性

• ヘモグロビンもミオグロビンも酸素結合性の球状タンパク質です。
• どちらも補欠基として酸素結合性のヘムを持っています。
• ヘモグロビンとミオグロビンは、それぞれ血液や筋肉に赤色を与える。

ヘモグロビンとミオグロビンの違い

定義

ヘモグロビン：ヘモグロビンは、脊椎動物の血液中で酸素を運搬する役割を持つ赤色タンパク質です。

ミオグロビン：ヘムを持つ赤色タンパク質で、筋肉細胞内で酸素を運搬・貯蔵する。

分子量

ヘモグロビン：分子量64kDa。

ミオグロビン：ヘモグロビンの分子量は16.7kDaです。

組成

ヘモグロビン：ヘモグロビンは4本のポリペプチド鎖から構成されている。

ミオグロビン：ミオグロビンは1本のポリペプチド鎖で構成される。

第4次構造

ヘモグロビン：ヘモグロビンは2つのαサブユニットと2つのβサブユニットからなる4量体です。

ミオグロビン：ミオグロビンは単量体です。

そのため、4次構造を持たない。

酸素分子数

ヘモグロビン：4個の酸素分子と結合する。

ミオグロビン：1個の酸素分子としか結合しない。

協力なバインディング

ヘモグロビン：ヘモグロビンは4量体であるため、酸素と協力的な結合を示す。

ミオグロビン：ミオグロビンは単量体であるため、協力的な結合を示さない。

酸素との親和性

ヘモグロビン：ヘモグロビンは酸素と結合する親和性が低い。

ミオグロビン：ミオグロビンは酸素と結合する親和力が高く、酸素濃度に依存しない。

酸素との結合

ヘモグロビン：ヘモグロビンは、酸素と強く結合することができる。

ミオグロビン：ミオグロビンは酸素と強く結合することができない。

発生状況

ヘモグロビン：血液中に存在するヘモグロビン。

ミオグロビン：筋肉の中にある。

タイプ

ヘモグロビン：ヒトのヘモグロビンは、ヘモグロビンA、ヘモグロビンA2、ヘモグロビンFの3種類です。

ミオグロビン：全ての細胞に存在する1種類のミオグロビン。

機能

ヘモグロビン：肺から酸素を取り込み、全身に運搬する。

ミオグロビン：筋肉細胞に酸素を貯蔵し、必要な時に放出する。

結論

ヘモグロビンとミオグロビンは、脊椎動物の酸素結合性球状タンパク質です。

ヘモグロビンは4つの酸素分子と協同して結合する4量体です。

ミオグロビンは1つのヘム基からなる単量体です。

ヘモグロビンはミオグロビンより結合力が強いため、血液中の酸素運搬タンパク質として利用される。

ミオグロビンは筋肉細胞で酸素を貯蔵するタンパク質として使われる。

ミオグロビンはヘモグロビンよりも酸素との親和性が高く、ヘモグロビンとミオグロビンを比較すると、ミオグロビンはヘモグロビンよりも酸素を取り込みやすい。

ヘモグロビンとミオグロビンの大きな違いは、その機能にある。

ヘモグロビンとミオグロビンの機能的な違いは、その立体構造の違いから生じている。