ペプシンとトリプシンの主な違いは、ペプシンが胃の胃腺から分泌されるのに対し、トリプシンは膵臓の外分泌腺から分泌されることである。
さらに、ペプシンは酸性の媒体で機能し、トリプシンはアルカリ性の媒体で機能する。
ペプシンとトリプシンは、タンパク質を消化するために消化器官から分泌される2種類のタンパク質分解酵素です。
主な対象分野
- ペプシンとは
– 定義、事実、種類 - トリプシンとは
– 定義、事実、種類 - ペプシンとトリプシンの類似点とは？
– 共通点の概要 - ペプシンとトリプシンの違いとは？
– 主な違いの比較
Key Terms
活性化、応用、タンパク質分解酵素、ペプシン、トリプシン
ペプシンとは
ペプシンは、脊椎動物の主要なタンパク質分解酵素で、胃液中に存在する。
ペプシンの不活性型前駆体は、胃粘膜で産生されるペプシノーゲンです。
ペプシンは、芳香族またはカルボン酸のL-アミノ酸のペプチド結合に広い特異性を示す。
ペプチド結合の加水分解は、主にC末端のフェニルアラニン残基とロイシン残基で行われる。
ペプシンタンパク質は、ペプシンA、B（パラペプシンI）、C（ガストリシン）、D（ペプシンAの未リン酸化体）の4種類ある。
ペプシンAは胃のプロテアーゼの中で最も優勢なものです。
ペプシノーゲンからペプシンへの活性化には、触媒部位の2つのアスパラギン酸残基のうち1つがプロトン化されることが必要である。
これは、pH1-5の間で起こる。
トリプシンとは
トリプシンは膵臓のセリンプロテアーゼであり、正電荷を持つリジンおよびアルギニン側鎖に基質特異性を持つ。
トリプシンの不活性なプロ酵素は、膵臓で産生されるトリプシノーゲンです。
トリプシノーゲンの活性化には、末端のヘキサペプチドの除去が必要である。
トリプシン酵素には、α-トリプシンとβ-トリプシンの2種類があります。
優勢なのはα-トリプシンです。
図2: ウシトリプシン
トリプシンは、コラゲナーゼやエラスチナーゼとともに組織の解離、トリプシン化による細胞の採取などに用いられる。
ペプシンとトリプシンの類似性
- ペプシンとトリプシンは、消化器官から分泌される2種類の消化酵素です。
- どちらも不活性型酵素として分泌される。
- ペプチド結合を加水分解することにより、タンパク質の消化に関与する。
- 総称してプロテアーゼと呼ばれる。
ペプシンとトリプシンの違い
定義
ペプシンは胃でタンパク質をポリペプチドに分解する主消化酵素、トリプシンは小腸でタンパク質を分解する消化酵素で、膵臓からトリプシノゲンとして分泌される。
プロデュース
ペプシンは胃で、トリプシンは膵臓で作られる。
のコンポーネント。
また、ペプシンは胃液の成分であり、トリプシンは膵液の成分です。
タイプ
ペプシン酵素はペプシンA、B、C、Dの4種類、トリプシン酵素はα-、β-トリプシンの2種類です。
に分泌される。
さらに、ペプシンは胃に分泌され、トリプシンは小腸の十二指腸に分泌される。
非活性型フォーム
ペプシンの不活性型はペプシノゲン、トリプシンの不活性型はトリプシノゲンです。
起動
また、不活性型ペプシンは胃液の塩酸によって、不活性型トリプシンはエンテロペプチダーゼという酵素によって活性化される。
活性部位残基
また、ペプシンの活性部位残基はアスパラギン酸であり、トリプシンの活性部位残基はアスパラギン酸、ヒスチジン、セリンです。
の機能
さらに言えば、ペプシンは酸性の媒体で機能し、トリプシンはアルカリ性の媒体で機能する。
酵素の働き
ペプシンは大きな疎水性アミノ酸残基間のペプチド結合を、トリプシンはリジンまたはアルギニンのC末端側のペプチド結合を加水分解する。
役割
ペプシンはタンパク質をプロテオースとペプトンに、トリプシンはタンパク質をポリペプチドに変換する役割を担っています。
インヒビター
ペプシンの阻害剤は脂肪族アルコール、ペプシンA、基質様エポキシダーゼ、トリプシンの阻害剤はDFP、アプロチニン、Ag+、EDTA、ベンザミジン等です。
アプリケーション
ペプシンは抗体の消化、コラーゲンの調製、タンパク質消化率測定、乳腺上皮細胞の生培養などに、トリプシンは組織の解離、細胞の採取、ミトコンドリアの分離、in vitroタンパク質研究などに使用されます。
結論
ペプシンは胃液に含まれる脊椎動物の主要なタンパク質分解酵素であり、トリプシンは膵液に含まれるタンパク質分解酵素です。
ペプシンとトリプシンの主な違いは、その性質と機能です。
