ペプシンとペプシノーゲンの主な違いは、ペプシンが消化酵素の活性型で、タンパク質をアミノ酸の短い鎖に分解するのに対し、ペプシノーゲンはペプシンの不活性型または酵素原体であることである。
また、ペプシンは胃で作られるエンドペプチダーゼであり、ペプシノーゲンは胃液中の塩酸により活性化されてペプシンとなる。
ペプシンとペプシノーゲンは、胃の中に存在する2種類のプロテアーゼです。
ヒトを含む動物の消化器系における主要な消化酵素の一つです。
ペプシンとは
ペプシンは、脊椎動物の胃に存在する主要なタンパク質消化酵素です。
胃粘膜では酵素の不活性型であるペプシノーゲンの形で分泌される。
ペプチドに対して広い特異性を持ち、芳香族やカルボン酸のL-アミノ酸との結合を持つものを好む。
ペプシンは、ペプチド結合のC末端のPhe残基とLeu残基、およびある程度Glu残基を切断する。
しかし、Val, Ala, Gly残基のペプチド結合は切断されない。
図1；ペプシン
さらに、ペプシンはβ-バレル構造を持つ2つのドメインからなる単量体タンパク質です。
酵素の活性部位には2つのアスパラギン酸残基が存在する。
活性化されるためには、アスパラギン酸残基の一方がプロトン化され、もう一方が脱プロトン化される必要がある。
これは、胃液中のHClによってもたらされる酸性pH（pH1-5）の間で起こる。
しかし、pH7を超えるとペプシンは不可逆的に変性してしまう。
ペプシンは、抗体の消化、美容目的のコラーゲンの調製、食品化学におけるタンパク質の消化率評価など、他の産業分野でも応用されている。
ペプシノーゲンとは
ペプシノゲンは、ペプシンの不活性型前駆体であるプロ酵素またはザイモジェンです。
胃の主任細胞から分泌される。
ペプシノーゲンの一次構造には44個のアミノ酸が追加されており、活性型酵素となるためには、このアミノ酸が切断される必要がある。
この切断を担うのが、胃液中の塩酸（HCl）です。
ここで、HClが作り出す酸性の環境によって、プロ酵素がアンフォールディングされる。
そして、自己触媒的に付加アミノ酸が切断される。
ペプシンとペプシノーゲンの類似性
- ペプシンとペプシノーゲンは、胃の中に存在する2種類のタンパク質消化酵素です。
- ペプシンとペプシノーゲンは、胃に存在する2種類のタンパク質消化酵素で、タンパク質を小腸で吸収されやすい短いアミノ酸の鎖に分解する働きがあります。
- また、消化器官から分泌される三大プロテアーゼの一つでもあります。他の2つはトリプシン、キモトリプシンです。
- また、いずれも活性部位にアスパラギン酸を持つアスパラギン酸プロテアーゼです。
- また、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンなどの疎水性アミノ酸、好ましくは芳香族アミノ酸の間のペプチド結合を切断する。
- いずれもpH5以下でその機能を発揮する。
ペプシンとペプシノーゲンの違いについて
定義
ペプシンは胃の主要な消化酵素で、タンパク質をポリペプチドに分解する。
ペプシノゲンは、胃壁から分泌され、胃酸によって酵素ペプシンに変換される物質を指す。
したがって、これがペプシンとペプシノーゲンの大きな違いです。
分子量
ペプシンの分子量は34.5kDa、ペプシノーゲンの分子量は41.4kDaであり、ペプシンとペプシノーゲンでは分子量に差があります。
従って、分子量はペプシンとペプシノーゲンの違いです。
活動内容
また、ペプシンとペプシノゲンのもう一つの違いは、ペプシンが活性型プロテアーゼであるのに対し、ペプシノゲンはペプシンのプロエンザイムであることです。
役割
ペプシンはタンパク質をアミノ酸の短い鎖に分解し、ペプシノーゲンは胃液中の塩酸によって活性化されペプシンとなる。
したがって、この点もペプシンとペプシノーゲンの違いです。
結論
ペプシンは、胃の中のタンパク質消化酵素の主成分です。
タンパク質を小腸で吸収できるような短いアミノ酸の鎖に消化する役割を担っている。
これに対し、ペプシノゲンはペプシンのプロ酵素で、胃から分泌されるペプシンの形態です。
胃液中の塩酸の作用により、44個のアミノ酸が付加的に切断され活性化されます。
従って、ペプシンとペプシノーゲンの主な違いは、その構造と機能です。
