フェリチンとトランスフェリンの大きな違いは、フェリチンが細胞内に鉄を貯蔵するタンパク質であるのに対し、トランスフェリンは血液などの液体中に鉄を輸送するタンパク質であることです。
さらに、フェリチンは鉄をFe（III）として貯蔵するのに対し、トランスフェリンは鉄をFe（II）として輸送する。
フェリチンとトランスフェリンは、体内で鉄を結合する2種類のタンパク質です。
どちらも体内の鉄分濃度を維持するために重要な役割を担っています。
主な対象分野
- フェリチンとは
– 定義、構造、機能 - トランスフェリンとは
– 定義、構造、機能 - フェリチンとトランスフェリンの類似点とは？
– 共通点の概要 - フェリチンとトランスフェリンの違いとは？
– 主な違いの比較
キーワード
鉄（II）、鉄（III）、フェリチン、鉄結合蛋白質、トランスフェリン
フェリチンとは
フェリチンは、体内で鉄を貯蔵するタンパク質です。
動物、植物、細菌、古細菌に存在する普遍的な生体分子です。
哺乳類では、主に細胞の細胞質内、骨髄、肝臓、脾臓に存在する。
したがって、細胞質におけるトランスフェリンの量は、細胞の機能によって異なる。
図1: フェリチン
フェリチンは24個のペプチドからなるサブユニットで、鉄原子のコアを取り囲んでいる。
鉄をコアに出し入れするのは、小さなチャネルです。
このチャネルは3つのペプチドが交差してできており、3フォールドチャネルと呼ばれている。
このチャネルは、グルタミン酸やアスパラギン酸などの極性を持つアミノ酸で覆われている。
アミノ酸の極性によって、鉄原子は水と相互作用することができるのです。
フェリチンには、4つのペプチドが交わる4フォールドチャネルというタイプもあり、こちらは非極性アミノ酸であるロイシンが並んでいる。
このチャネルによって、コアの鉄の還元に必要な電子を輸送することができる。
実は、コアは鉄（III）の形で構成されており、この鉄が電子を取り込んでFe（II）に還元される。
鉄原子がFe（II）になると、コアから拡散していくことができる。
一般に、フェリチン1分子の中のコアは、最大で4,300個の鉄原子を蓄えることができる。
トランスフェリンとは
トランスフェリンとは、血液や体液中の鉄の輸送を担う鉄結合タンパク質のことです。
血漿中に存在する球状のタンパク質です。
トランスフェリンの大きさは80kDaで、Fe（II）の形で鉄と結合するための2つの特異的な部位を持っています。
これらの部位は、チロシンフェノキシ基、アスパラギン酸のカルボキシル基、ヒスチジンイミダゾール、およびHCO3-から構成されています。
トランスフェリンに鉄が結合していないものをアポトランスフェリンと呼ぶ。
図2：トランスフェリン
ミニフェリチンは、細菌や古細菌に含まれるもう一つの鉄結合性タンパク質です。
鉄を利用して過酸化物や二酸化物を無毒化する。
フェリチンとトランスフェリンの類似性
- フェリチンとトランスフェリンは、体内の鉄結合タンパク質の一種です。
- どちらも血漿タンパク質であり、球状です。
- どちらも体内の鉄分量の調節に役立っています。
- 鉄はヘモグロビンと結合しながら、体中の酸素と結合します。
フェリチンとトランスフェリンの違い
定義
フェリチンとは哺乳類の代謝で生成されるタンパク質で、組織に鉄を貯蔵する役割を果たし、トランスフェリンとは血液を通して肝臓、脾臓、骨髄に鉄を輸送する血漿タンパク質を指します。
フェリチンとトランスフェリンの基本的な違いについて説明します。
発生状況
また、フェリチンがあらゆる生物に存在するのに対し、トランスフェリンは脊椎動物に存在する。
機能
フェリチンとトランスフェリンの大きな違いは、それぞれの機能です。
フェリチンは鉄をコアに貯蔵し、トランスフェリンは鉄を血液や体液中に輸送する。
鉄の形
フェリチンとトランスフェリンのもう一つの違いは、フェリチンが鉄の鉄（III）状態に結合するのに対して、トランスフェリンは鉄の鉄（II）状態に結合することである。
結論
フェリチンは鉄を貯蔵するタンパク質であり、トランスフェリンは鉄を輸送するタンパク質です。
フェリチンは鉄(III)と相互作用し、トランスフェリンは鉄(II)と相互作用する。
フェリチンもトランスフェリンも鉄結合性の血漿タンパク質です。
フェリチンとトランスフェリンの主な違いは、その機能です。
