トロポニンとトロポミオシンの違いとは？分かりやすく解説!

トロポニンとトロポミオシンの主な違いは、トロポニンがトロポニンT、トロポニンC、トロポニンIという3つの制御タンパク質の複合体であるのに対し、トロポミオシンは2本鎖のコイル状タンパク質で、筋組織中のアクチンフィラメント間の溝内に存在することである。

さらに、トロポニンはトロポミオシンに付着しており、トロポミオシンは心筋や骨格筋の収縮に関与している。

トロポニンとトロポミオシンは、心筋と骨格筋に存在する2種類のタンパク質で、カルシウム結合を介して筋収縮を調節している。

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トロポニンとは

トロポニンは、心筋や骨格筋の収縮に重要な役割を果たす3つの制御タンパク質の複合体です。

一般に、筋繊維の構造単位はサルコメアと呼ばれる。

また、サルコメアは2本のZ線の間の繰り返し単位です。

さらに、これらの筋肉には、アクチンとミオシンという2種類の主なタンパク質が存在する。

アクチンは細いフィラメントを形成し、ミオシンは太いフィラメントを形成する。

また、長い繊維状の尾部と球状の頭部を持っています。

球状頭部はアクチンと結合し、ATPとも結合する。

Troponin vs Tropomyosin ：図1 トロポニンとトロポミオシンの構造

しかし、ミオシンはアクチン上のミオシン結合部位が露出しているときのみ、アクチンと結合することができる。

静止状態では、トロポミオシンがアクチンのミオシン結合部位を覆っている。

トロポニンはトロポミオシンに付着したままなので、トロポミオシンを遠ざけてミオシン結合部位を露出させるのが主な機能です。

トロポミオシンは、α-ヘリカル構造の二本鎖からなるコイル状のタンパク質です。

滑らかで細いフィラメントを形成し、ほとんどのアクチンフィラメントのα-helical grooveに沿って並び、静止状態のアクチンフィラメント上のミオシン結合部位を覆っている。

したがって、これによって筋収縮が妨げられる。

しかし、活動電位の刺激により、筋細胞は筋小胞体膜のカルシウムチャネルを開き、筋小胞体内にカルシウムを放出する。

通常、このカルシウムはトロポニンに結合し、その構造を変化させる。

基本的には、カルシウムと結合したトロポニンは、トロポミオシンフィラメントをアクチンフィラメント上のミオシン結合部位から遠ざける。

最終的には、アクチンとミオシンフィラメントの結合がクロスブリッジを形成し、筋繊維を収縮させる。

図2：筋収縮の様子

また、トロポミオシンには、筋トロポミオシンアイソフォームと非筋トロポミオシンアイソフォームの2種類が存在する。

筋トロポミオシンアイソフォームが筋収縮を制御するのに対し、非筋トロポミオシンアイソフォームは細胞骨格や他の細胞機能を制御している。

トロポニンとは、筋組織の細いフィラメントの中でトロポミオシンと共に存在し、筋収縮に関与する球状のタンパク質複合体を指し、トロポミオシンとは、ミオシンに関連し、筋収縮に関与するタンパク質を指します。

トロポニンがトロポニンT、トロポニンC、トロポニンIの3つの制御タンパク質の複合体であるのに対し、トロポミオシンは2本鎖のαヘリカルコイル状タンパク質で、筋肉組織中のアクチンフィラメント間の溝に存在する。

また、トロポニンはカルシウムイオンと結合し、トロポミオシンをアクチンフィラメントのミオシン結合部位から遠ざけ、トロポミオシンは弛緩した筋肉でアクチンフィラメントのミオシン結合部位を覆い、収縮を防いでいる。

トロポニンは、基本的にトロポニンC、トロポニンT、トロポニンIの3つのサブユニットからなる複合タンパク質で、さらにアクチンフィラメント上のミオシン結合部位を覆って平滑タンパク質フィラメントであるトロポミオシンに付着している。

こうして、静止状態では心筋や骨格筋の収縮を妨げている。

しかし、トロポニンはカルシウムイオンと結合すると、トロポミオシンをアクチンフィラメントから外し、アクチンフィラメント上のミオシン結合部位を露出させ、収縮を可能にする。

従って、トロポニンとトロポミオシンの主な違いは、その構造と機能です。