トリプシン」と「キモトリプシン」の違いとは？分かりやすく解説!

トリプシンとキモトリプシンの主な違いは、トリプシンがC末端のアルギニンおよびリジン残基を切断するのに対し、キモトリプシンはC末端のフェニルアラニン、トリプトファンおよびチロシン残基を切断する点です。

つまり、トリプシンは塩基性アミノ酸に作用し、キモトリプシンは芳香族アミノ酸に作用するのです。

トリプシンとキモトリプシンは、C末端でペプチド結合を切断する2種類のタンパク質消化酵素です。

膵臓の外分泌腺から分泌されるのは、ジモジェンと呼ばれる不活性型です。

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トリプシンとは

トリプシンは、リジンやアルギニンなどの塩基性アミノ酸に基質特異性を持つセリンプロテアーゼです。

膵臓で産生され、トリプシノーゲンと呼ばれる不活性型として分泌される。

トリプシノーゲンの活性化は、エンテロキナーゼの作用により末端のヘキサペプチドが除去されることにより行われます。

トリプシンはα-トリプシンとβ-トリプシンの2種類に大別される。

図1：トリプシンの作用機序

トリプシンは、消化器官での働き以外にも、重要な酵素として利用されている。

トリプシンは、消化器系での機能以外にも、組織の解離や培養物からの細胞採取にも使用される重要な酵素です。

キモトリプシンは、主に大きな疎水性残基であるフェニルアラニン、トリプトファン、チロシン側鎖に基質特異性を持つセリンエンドペプチダーゼです。

膵臓のアシナー細胞で産生され、キモトリプシノーゲンという不活性型として分泌される。

キモトリプシノーゲンの活性化は、基本的にトリプシンの酵素作用によって行われる。

キモトリプシンは、主にキモトリプシンAとキモトリプシンBの2種類があります。

図2：キモトリプシン活性部位

トリプシンとキモトリプシンの構造は、キモトリプシンのS1部位を除いて類似しており、キモトリプシンの基質特異的な触媒作用が得られる。

トリプシンは小腸でタンパク質を分解する消化酵素で、膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、キモトリプシンは膵臓から分泌された消化酵素がトリプシンによって活性型に変換されたものです。

トリプシンにはα-トリプシンとβ-トリプシンがあり、キモトリプシンにはA型とB型があります。

また、トリプシンの不活性型はトリプシノゲン、キモトリプシンの不活性型はキモトリプシノゲンとなります。

さらに、トリプシノーゲンはエンテロキナーゼによって活性化され、キモトリプシノーゲンはトリプシンによって活性化される。

また、トリプシンはリジンやアルギニンのC末端側のペプチド結合を加水分解し、キモトリプシンはフェニルアラニン、トリプトファン、チロシンのC末端側のペプチド結合を加水分解する。

これがトリプシンとキモトリプシンの大きな違いの一つです。

また、トリプシンの阻害剤としては、DFP、アプロチニン、Ag+、EDTA、ベンズアミジンなどが、キモトリプシンの阻害剤としては、ヒドロキシメチルピロール、ボロン酸、クールマリン誘導体、ペプチジルアルデヒドなどがあげられる。

用途としては、トリプシンは組織解離、細胞採取、ミトコンドリア分離、in vitroタンパク質研究などに、キモトリプシンは配列解析、ペプチド合成、ペプチドマッピング、ペプチドフィンガープリントなどに使用される。

トリプシンは、リジンやアルギニンなどのC末端の塩基性アミノ酸のペプチド結合を切断する蛋白質消化酵素です。

しかし、キモトリプシンもC末端のフェニルアラニン、トリプトファン、チロシンなどの大きな疎水性アミノ酸のペプチド結合を切断するタンパク質消化酵素です。

トリプシンもキモトリプシンも不活性型として膵臓から分泌される。

トリプシンとキモトリプシンの主な違いは、酵素作用の種類です。