フィブロネクチンとラミニンの主な違いは、フィブロネクチンが細胞外マトリックス（ECM）や血漿中に存在する糖タンパク質であるのに対し、ラミニンは基底膜の主成分となる糖タンパク質であることである。
さらに、フィブロネクチンは創傷治癒に、ラミニンは神経発生や末梢神経修復に不可欠な成分です。
フィブロネクチンとラミニンは、ECMに含まれる2種類の高分子糖タンパク質です。
両者とも、細胞の接着、移動、成長、分化に重要な役割を担っている。
フィブロネクチンとは
フィブロネクチンは、細胞外マトリックスに存在する高分子量（約440kDa）の糖タンパク質です。
膜貫通型受容体タンパク質の一種であるインテグリンと結合する。
さらに、コラーゲン、フィブリン、プロテオグリカンなどのECMの構成成分と結合することができる。
また、ECM中のフィブロネクチンは不溶性であり、主に線維芽細胞がこの糖タンパク質を分泌している。
さらに、フィブロネクチンの可溶型は、血漿中に存在する。
これは正式には “cold-insoluble globulin”、すなわちCIgと呼ばれるものです。
CIgは肝臓の肝細胞が産生する。
CIgは血漿中の主要なタンパク質の一つであり、その濃度は300μg/mlです。
さらに、フィブロネクチンは、オルタナティブスプライシングの結果、サイズの異なる2つのサブユニット（235-270kDa）を持っています。
分泌型あるいは可溶型のフィブロネクチンは重合して高次のフィブリルとなり、不溶性でECM中に存在する。
機能的には、フィブロネクチンは、細胞接着、成長、移動、分化に関与している。
さらに、アクチン動態、創傷治癒、胚発生にも不可欠です。
フィブロネクチンは、インテグリンと結合することにより、その機能を発揮する。
さらに、フィブロネクチンの生化学的な変化は、線維化や癌を含む多くの病態に関連している。
ラミニンとは
ラミニンもECMに含まれる高分子量の糖タンパク質です。
基底膜の1層である基底膜の主要な構成要素です。
また、ラミニンは、α鎖、β鎖、γ鎖を持つヘテロ3量体です。
さらに、ラミニンの分類の基本は、その鎖の構成です。
生体内では約15種類の鎖の組み合わせが存在する。
機能的には、ラミニンは細胞の接着、分化、移動に重要です。
また、神経突起の伸長や再生にも関与している。
フィブロネクチンと同様に、インテグリンは多くのラミニンの機能を仲介している。
図2: ラミニン 111
一方、ラミニンの欠損は、筋ジストロフィー、腎臓フィルターの欠損（ネフローゼ症候群）、致死性の皮膚水疱症（接合型表皮水疱症）などを引き起こすことがあります。
フィブロネクチンとラミニンの類似性
- フィブロネクチンとラミニンは、ECMに含まれる2種類の高分子糖タンパク質です。
- 繊維状のタンパク質です。
- さらに、これらのタンパク質は、細胞接着、成長、移動、分化に重要です。
- さらに、インテグリン表面受容体が両者の機能を仲介している。
フィブロネクチンとラミニンの違い
定義
フィブロネクチンとは、コラーゲン、フィブリンなどのタンパク質や細胞膜と結合し、アンカーやコネクターとして機能する繊維状のタンパク質を指す。
一方、ラミニンは上皮の基底膜に存在する繊維状のタンパク質です。
したがって、これらの定義がフィブロネクチンとラミニンの主な違いを説明している。
分子量
フィブロネクチンの分子量は約440kDa、ラミニンの分子量は400-900kDaです。
構造
フィブロネクチンとラミニンのもう一つの違いは、フィブロネクチンがホモ二量体であるのに対し、ラミニンはヘテロ三量体であることである。
所在地
フィブロネクチンとラミニンの重要な違いは、発生する場所です。
フィブロネクチンがECMや血流に存在するのに対して、ラミニンは主に基底膜に存在する。
機能的意義
さらに、フィブロネクチンは創傷治癒に重要であるのに対し、ラミニンは神経細胞の発生や末梢神経修復に重要です。
したがって、この点もフィブロネクチンとラミニンの違いです。
故障
また、フィブロネクチンの欠損は癌や線維化を、ラミニンの欠損は筋ジストロフィー、腎臓フィルターの欠損、致死性の皮膚水疱症などを引き起こす可能性がある。
結論
フィブロネクチンは、主にECMに存在する高分子糖タンパク質であり、インテグリンに結合している。
フィブロネクチンの可溶性部分は血漿中に存在する。
ラミニンもまた、ECM中に存在する高分子糖タンパク質で、基底膜の主要な構成要素です。
フィブロネクチンおよびラミニンの主な機能は、細胞の接着、成長、分化および移動を助けることである。
フィブロネクチンは創傷治癒を助け、ラミニンは神経の発達と末梢神経の修復を助ける。
このように、フィブロネクチンとラミニンの主な違いは、その構造と機能の違いです。
