主な違い – αアミラーゼとβアミラーゼ
アミラーゼ酵素の作用により、デンプンを加水分解して糖の単位にすることができます。
アミラーゼは、ヒトおよび他のいくつかの哺乳類の唾液および膵臓に自然に存在し、食物ボーラス消化の生化学的プロセスを開始する。
デンプン食品（米、パン、山芋、芋）は、唾液中のアミラーゼがデンプンの一部を糖に分解するため、経口消化の際に、やや甘い味を感じるようになる。
アミラーゼは、1833年にAnselme Payenによって初めて発見、単離された。
アミラーゼは、α（アルファ）-アミラーゼ、β（ベータ）-アミラーゼ、γ（ガンマ）-アミラーゼなど、ギリシャ文字で具体的に名前がつけられている。
これらの酵素はすべてグリコシド加水分解酵素であり、α-1,4-グリコシド結合に作用する。
α(α)-アミラーゼは主要な消化酵素と考えられているが、β(β)-アミラーゼは種子の発芽や果実の成熟に関与する主要な酵素と考えられている。
しかし、β（ベータ）-アミラーゼやγ（ガンマ）-アミラーゼに比べ、α-アミラーゼ（EC 3.2.1.1）はカルシウムの金属酵素であり、カルシウムがない状態では機能することができない。
これがα-アミラーゼとβ-アミラーゼの大きな違いです。
しかし、αアミラーゼもβアミラーゼも、デンプン由来の糖類から調製されるビールや酒類の醸造などの発酵工程で商業的に利用されている。
今回は、α-アミラーゼとβ-アミラーゼの違いについて、さらに詳しく説明しましょう。
この記事の内容は以下の通りです。
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α-アミラーゼとは何か？- 定義、機能、性質、特徴について。
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ベータアミラーゼとは？ – 定義、機能、性質、特徴について
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α-アミラーゼとβ-アミラーゼの違いは？- 物理的・機能的特性の比較
α-アミラーゼとは
α-アミラーゼは、哺乳類の消化管における主要な消化酵素と考えられている。
ヒトの唾液アミラーゼと膵臓アミラーゼはα-アミラーゼであり、植物、菌類（子嚢菌、担子菌）、細菌（バチルス）もα-アミラーゼを生成することができます。
α-アミラーゼの至適pHは6.7〜7.0です。
α-アミラーゼの機能にはカルシウムが不可欠であるため、カルシウム金属酵素として知られている。
α-アミラーゼは、デンプンアミロースをマルトトリオースとマルトースに、アミロペクチンをマルトース、グルコース、デキストリンに分解することができます。
ヒト唾液中α-アミラーゼのリボン図
ベータアミラーゼとは
βアミラーゼは主に細菌、菌類、植物が生産する酵素で、非還元糖の2番目のα-1,4グリコシド結合を酵素的に分解して、マルトースを一度に切り離すことを触媒する。
β-アミラーゼはデンプンを麦芽糖に分解し、熟した果実の甘い風味の原因となる。
β-アミラーゼの働きに最適なpHは4.0〜5.0です。
なお、動物ではβ-アミラーゼは生成されない。
＃αアミラーゼとβアミラーゼの違い
αアミラーゼとβアミラーゼは、物理的・機能的に大きく異なる特徴を持っています。
これらは以下のように分類される。
代替名称
α-アミラーゼ：1,4-α-D-グルカン・グルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼは、α-アミラーゼの別名。
βアミラーゼ:1,4-α-D-グルカンマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼ、サッカロゲンアミラーゼはβアミラーゼの別名。
EC番号
アルファアミラーゼ EC 3.2.1.1
ベータアミラーゼ EC 3.2.1.2
生産
α-アミラーゼ。
哺乳類の消化器官はα-アミラーゼを合成することができるので、ヒトの唾液アミラーゼや膵臓アミラーゼはα-アミラーゼです。
また、植物、菌類（子嚢菌、担子菌）、細菌（バチルス）でもα-アミラーゼを生産することができる。
β-アミラーゼ：β-アミラーゼは、細菌、菌類、植物が生産する。
消化管内の微生物には存在しても、動物の組織や細胞はβ-アミラーゼを産生できない。
カルシウムの役割
α-アミラーゼ カルシウムはα-アミラーゼの働きに不可欠であるため、カルシウム金属酵素と呼ばれる。
ベータアミラーゼ。
カルシウムはβ-アミラーゼの機能には必要ない。
最適pH
α-アミラーゼ β-アミラーゼの至適pHは6.7〜7.0です。
ベータアミラーゼ β-アミラーゼの至適pHは4.0〜5.0です。
主要機能
α-アミラーゼ：主に食物の消化に関与する。
β-アミラーゼ：主に果実の成熟や種子の発芽に関与する。
代理店サイト
α-アミラーゼ：α-アミラーゼは基質上のどこにでも作用することができる。
βアミラーゼ：非還元末端から作用し、2番目のα-1,4グリコシド結合の加水分解を触媒することができる。
酵素反応の主な成果
α-アミラーゼ 長鎖の糖質（アミロースとアミロペクチン鎖）をα-アミラーゼで分解し、アミロースからはマルトトリオースとマルトース、アミロペクチンからはマルトース、グルコース、デキストリンの制限を与えることができる。
β-アミラーゼ 果実の熟成過程で、β-アミラーゼによりデンプンがマルトースに分解され、熟した果実の甘い風味の原因となる。
反応速度
α-アミラーゼ：α-アミラーゼはβ-アミラーゼより速効性の傾向があります。
β-アミラーゼ：α-アミラーゼより遅効性の傾向があります。
物理的・化学的特性
α-アミラーゼ：α-アミラーゼは高温と重金属イオンに弱く、低いpHで不活性化する。
β-アミラーゼ：β-アミラーゼは高温と重金属イオンに感受性があり、低いpHでは安定です。
結論として、アミラーゼはデンプンを加水分解し、より小さな分子にすることができる酵素です。
しかし、α-アミラーゼは活性にCa2+を必要とし、最終生成物としてグルコース、マルトトリオース、マルトースを得る。
一方、β-アミラーゼはCa2+を必要とせず、可溶性デンプンやアミロースを加水分解し、最終生成物としてマルトースのみを得ることができる。
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“Salivary alpha-amylase 1SMD” – PDB entry 1SMD から – Commons Wikimedia 経由で自作（パブリックドメイン）。
“2xfr b アミラーゼ” by A2-33 – 自作自演 (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
