クレアチニンとクレアチンキナーゼの主な違いは、クレアチニンが筋肉やタンパク質の代謝によるクレアチンリン酸の分解産物であるのに対し、クレアチンキナーゼはクレアチンをクレアチンリン酸に変換する酵素である点です。
一般に、クレアチニンとクレアチンキナーゼは、筋肉や脳組織におけるATPの再利用を促進する有機化合物であるクレアチンに関連する2つの対象物であるとされています。
クレアチニンとは
クレアチニンは、筋肉細胞中のクレアチンが分解されてできる生体内老廃物です。
クレアチニンは、血液によって筋肉から腎臓に運ばれ、排泄されます。
血中のクレアチニン量は、健康な人の体内の筋肉量に比例します。
また、血中クレアチニン値は、腎臓の機能レベルを反映しています。
一般に、腎機能が正常な人の血中クレアチニン値は0.6～1.2mg/mL程度といわれています。
女性は男性に比べて筋肉量が少ないため、血中クレアチニン値は男性よりも低くなっています。
図1：クレアチニンの推移
さらに、血中クレアチニン値は、体の活動や薬物にも左右されます。
さらに重要なことは、血清クレアチニン値は糸球体濾過量（GFR）を決定するために検査されるということです。
GFRが低いと、血中クレアチニン値は上昇します。
一般に、普通の血液中に高いクレアチニン値が検出されると、腎臓の機能が弱っていることを示す症状です。
また、慢性腎臓病では血中クレアチニン値が上昇し、透析を勧める際の判断材料のひとつとなっています。
また、クレアチニンクリアランス検査は、血液中のクレアチニンの排出量を測定する検査です。
血液中と尿中のクレアチニン濃度を測定することで行われます。
クレアチンキナーゼとは
クレアチンキナーゼは、ATPを急速に消費する組織において、ATPのリサイクルを担う酵素です。
例えば、骨格筋、平滑筋、脳、網膜の視細胞、内耳の有毛細胞、精子などです。
クレアチンキナーゼの主な働きは、ATPをADPに変換しながら、クレアチンをクレアチンリン酸に変換することである。
一般に、このクレアチンリン酸は、ATPを速やかに再生するためのエネルギー貯蔵器として機能する。
通常、このクレアチンリン酸は筋肉量に比例してクレアチニンに変換され、クレアチニンは尿から排泄される。
図2 クレアチンキナーゼ
また、クレアチンキナーゼは主に細胞質に存在し、4種類のアイソザイムが存在し、その分布は様々です。
一般に、CK-1は脳に、CK-2とCK-3は心筋や骨格筋に、CK-Mtは各組織のミトコンドリアに多く存在する。
クレアチニンとクレアチンキナーゼの類似性
- 一般に、クレアチニンとクレアチンキナーゼは、クレアチンに関連する物質です。
- また、筋肉や脳におけるATPのリサイクルにも重要な役割を担っています。
クレアチニンとクレアチンキナーゼの違いについて
定義
クレアチニンとは、クレアチンの代謝によって生成され、尿中に排泄される化合物を指す。
また、クレアチンキナーゼとは、特に脊椎動物の骨格筋や心筋に存在し、ホスホクレアチンからADPに高エネルギーのリン酸基を転移し、ATPとクレアチンを生成する触媒となる3つのアイソザイムのうちのいずれかを指す。
意義
一般に、クレアチニンは筋肉やタンパク質の代謝によるクレアチンリン酸の分解産物であり、クレアチンキナーゼはクレアチンをクレアチンリン酸に変換する酵素です。
重要性
また、クレアチニンは筋肉量に応じて体内で一定の速度で放出される一方、クレアチンキナーゼはATPの消費が激しい組織でATPを再利用する。
結論
簡単に説明すると、クレアチニンとクレアチンキナーゼは、ATPを大量に消費する組織における関連物質です。
そのような組織の例としては、骨格筋や脳が挙げられます。
クレアチニンは、筋肉中のクレアチンの代謝副産物であり、尿を通じて継続的に体外に排出されます。
一方、クレアチンキナーゼは、クレアチンをクレアチンリン酸に変換し、ATPを再利用する酵素です。
したがって、クレアチニンとクレアチンリン酸の主な違いは、その機能です。
